 |
| HIDRÓLISE HEPÁTICA DE TRIGLICÉRIDES
O passo final na hidrólise completa de triglicérides-TGs ocorre quando o glicerol e o último ácido gordo são libertados por MGs Monoglicerídeos-MAG lipase. Esta enzima não possui nenhuma atividade catalítica para triglicérides-TGs ou diglicéride-DG nem ésteres de colesterol. Numerosas outras proteínas além das lipases estão envolvidas na homeostase de triglicéride-TG global no tecido adiposo. Várias destas outras proteínas estão associadas às gotículas de lípides no interior das células, tais como as perilipins (Perilipins, um dos PAT (perilipins, adipofilina, proteínas TIP47) família de proteínas associadas a lipídios, estão implicados na lipólise do adipócito por mediar a interação do HSL com a molécula de triacilglicerol (Brasaemle et al 2004;. Revistos, Tansey et al. 2004.) A presença de tais proteínas corresponde a um estímulo lipolítico em adipócitos em cultura (Braemle et al. 2004)) adiposo gordo, proteína de ligação de ácido (aP2, também chamada FABP4 e aFABP) e caveolin-1. As proteínas adicionais importantes no metabolismo do triglicéride-TG geral incluem aquaporina 7 (a água e proteína de transporte de glicerol) e lipotransin. Os perilipins desempenham um papel na restrição de acesso de lipases de triglicéride-TG a substratos, a fim de evitar hidrólise descontrolada no estado estimulado.
O papel de aP2 é transportar os ácidos gordos livres a partir da gotícula de gordura para a membrana de plasma, onde elas podem ser liberadas para o plasma. O glicerol que é lançado a partir de triglicérides-TGs é exportado através da ação da aquaporina 7, tal como mostrado por experiências em ratinhos sem expressão deste gene. Estes ratos liberam ácidos graxos livres com a estimulação do tecido adiposo com catecolaminas, mas o glicerol não é liberado. O papel de lipotransin se acredita estar em vaivém de hormônio sensível à lipase-HSL do citosol para a gotícula de lípides após estimulação dos adipócitos. Se o tecido adiposo armazena os ácidos gordos como os triglicérides-TGs ou libera-os para a produção de energia através de outros tecidos é dependente do estado alimentar, hormonal e fisiológico do organismo. Tal como catecolaminas adrenalina e noradrenalina, bem como o hormônio glucagon pancreático, se ligam aos seus receptores cognatos em adipócitos levando ao desencadeamento da ativação da adenilato-ciclase resultando num aumento dos níveis de adenosina monofosfato cíclico-cAMP. Por sua vez, a adenosina monofosfato cíclico-cAMP ativo a proteína cinase A-PKA que então fosforila e ativa o hormônio sensível à lipase-HSL. De importância é o fato de que a ativação de proteína cinase A-PKA em ratinhos nulos o hormônio sensível à lipase-HSL também resulta em hidrólise aumentada de triglicéride-TG embora a um nível muito mais baixo do que na presença de hormônio sensível à lipase-HSL ativo. Isto indica que há eventos mediados por proteína cinase A-PKA em lipólise de triglicéride-TG do tecido adiposo, que são diferentes do processo mediado pelo hormônio sensível à lipase-HSL. A principal alteração no tecido adiposo a lipólise de triglicéride-TG seguinte à alimentação é exercida através da ação da insulina.
As alterações dependentes da adenosina monofosfato cíclica-cAMP que ocorrem em resposta à ligação de insulina é efetuada por ativação da fosfodiesterase 3B que hidrolisa a adenosina monofosfato cíclico-cAMP render a proteína cinase A-PKA muito menos ativa. A ativação da fosfodiesterase 3B ocorre através da fosforilação da PKB / Akt (Akt, também conhecida como proteína quinase B (PKB), é uma serina / treonina-específica da proteína quinase que desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, tais como o metabolismo da glicose, a apoptose, a proliferação celular, a transcrição e a migração celular) mediada que em si é ativada após ligação do seu receptor de insulina. O princípio de adenosina monofosfato cíclico-cAMP mecanismo independente para a redução mediada por insulina da lipólise de triglicéride-TG é devido à estimulação da proteína fosfatase-1, que remove o fosfato de processamento do hormônio sensível à lipase-HSL é muito menos ativo. A atividade do hormônio sensível à lipase-HSL também é afetado por via fosforilação da proteína cinase ativada-AMPK. Neste caso, a fosforilação inibe a enzima. A inibição do hormônio sensível à lipase-HSL por proteína cinase ativada-AMPK pode parecer paradoxal, pois a liberação de ácidos graxos armazenados em triglicérides-TGs seria necessário para promover a produção de adenosina trifosfato-ATP via oxidação de ácidos graxos e a principal função da proteína cinase ativada-AMPK é deslocar células para a produção de adenosina trifosfato-ATP a partir do consumo de adenosina trifosfato-ATP.
Este paradigma pode ser explicado quando se considera que, se os ácidos gordos que são liberados a partir de triglicérides-TGs não são consumidos serão reciclados de volta a triglicérides-TGs à custa do consumo de adenosina trifosfato-ATP. Assim, foi proposto que a inibição do hormônio sensível à lipase-HSL pela proteína cinase ativada AMPK-fosforilação é mediada por um mecanismo para assegurar que a taxa de liberação de ácidos gordos não exceda a velocidade à qual eles são utilizados, quer por exportação ou oxidação.
|
Endocrinologia – Neuroendocrinologista
CRM 20611
Dra. Henriqueta V. Caio
Endocrinologista – Medicina Interna
CRM 28930
Como Saber Mais:
1. Crescimento durante a infância é conhecido por ser um tempo de mudanças rápidas na composição corporal, no entanto, tem havido poucos estudos longitudinais, que analisou mudanças nas específicas compartimentos de gordura durante o processo de crescimento...
http://baixaestaturaecrescimento.blogspot.com
2. O estudo da mudança de vários compartimentos de gordura é importante porque ajuda a elucidar a dinâmica do crescimento em crianças e como as mudanças na composição corporal podem estar relacionados com os resultados de saúde...
http://especialistacrescimento.blogspot.com
3. Isto é especialmente importante para o crescimento da gordura visceral, que pode contribuir para o risco de doenças metabólicas...
http://baixaestaturaecrescer.blogspot.com
AUTORIZADO O USO DOS DIREITOS AUTORAIS COM CITAÇÃO
DOS AUTORES PROSPECTIVOS ET REFERÊNCIA BIBLIOGRÁFICA.
Referências Bibliográficas:
Dr. João Santos Caio Jr, Endocrinologista, Neuroendocrinologista, Dra Henriqueta Verlangieri Caio, Endocrinologista, Medicina Interna – Van Der Häägen Brazil, São Paulo, Brasil; Appropriate body-mass index for Asian populations and its implications for policy and intervention strategies. WHO Expert Consultation. Lancet 2004;363:157-63; Janssen I, Katzmarzyk PT, Ross R. Waist circumference and not body mass index explains obesity-related health risk. Am J Clin Nutr 2004;79:379–84; Balkau B, Deanf eld JE, Després JP, et al. International Day for the Evaluation of Abdominal Obesity (IDEA): a study of waist circumference, cardiovascular disease, and diabetes mellitus in 168,000 primary care patients in 63 countries. Circulation 2007;116:1942–51; Fujimoto WY, Bergstrom RW, Boyko EJ, et al. Susce ptibility to development of central adiposity among populations. Obes Res 1995;3 Suppl 2:179S–186S; Ogden CL, Carroll MD, McDowell MA, Flegal KM. Obesity among adults in the United States—no change since 2003–2004. Hyattsville (MD): National Center for Health Statistics; 2007. NCHS Data Brief No.: 1; Ogden CL, Carroll MD, Curtin LR, et al. Prevalence of overweight and obesity in the United States, 1999–2004. JAMA 2006;295:1549–55; Burke GL, Bertoni AG, Shea S, et al. The impact of obesity on cardiovascular disease risk factors and subclinical vascular disease: the Multi-Ethnic Study of Atherosclerosis. Arch Intern Med 2008;168:928–35; Knowler WC, Pettitt DJ, Saad MF, et al. Obesity in the Pima Indians: its magnitude and relationship with diabetes. Am J Clin Nutr 1991;53(6 Suppl):1543S–1551S; Paeratakul S, Lovejoy JC, Ryan DH, et al. The relation of gender, race and socioeconomic status to obesity and obesity comorbidities in a sample of US adults. Int J Obes Relat Metab Disord 2002;26:1205-10.
Contato:
Fones: 55(11) 5087-4404 ou 6197-0305
Nextel: 55(11) 7717-1257
ID:111*101625
Rua: Estela, 515 – Bloco D -12ºandar - Conj. 121/122
Paraiso - São Paulo - SP - Cep 04011-002
e-mails: drcaio@vanderhaagenbrasil.com
drahenriqueta@vanderhaagenbrasil.com
vanderhaagen@vanderhaagenbrasil.com
Site Van Der Häägen Brazil
www.vanderhaagenbrazil.com.br
www.clinicavanderhaagen.com.br
www.clinicasvanderhaagenbrasil.com.br
www.crescimentoinfoco.com.br
www.obesidadeinfoco.com.br
www.tireoidismo.com.br
http://drcaiojr.site.med.br
http://dracaio.site.med.br
Google Maps:
http://maps.google.com.br/maps/place?cid=5099901339000351730&q=Van+Der+Haagen+Brasil&hl=pt&sll=-23.578256,46.645653&sspn=0.005074,0.009645&ie =UTF8&ll=-23.575591,-46.650481&spn=0,0&t = h&z=17
